Multiprotein复合物链接错位,泛素化,提取错误折叠蛋白从内质网的膜。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Lilley BN, Ploegh霍奇金淋巴瘤
Multiprotein复合物链接错位,泛素化,提取错误折叠蛋白从内质网的膜。
《美国国家科学院刊S a . 2005年10月4日;102 (40):14296 - 301。Epub 2005年9月26日。
- PubMed ID
-
16186509 (在PubMed]
- 文摘
-
未通过质量控制多肽在内质网(ER)脱臼从ER膜细胞溶质被蛋白酶体降解。Derlin-1,一个家庭的成员与酵母Der1p同源性的蛋白质,被确认为一个因素,需要人类巨细胞病毒US11-mediated从ER类我MHC重链的位错胞质膜。Derlin-1行为符合AAA腺苷三磷酸酶p97删除位错从ER膜基质蛋白,但未知的其他因素是否援助Derlin-1函数。哺乳动物基因组编码两个额外的相关蛋白质(Derlin-2和Derlin-3)。哺乳动物的相似Derlin-2和Derlin-3蛋白酵母Der1p建议这些as-yet-uncharacterized缩醛树脂也可能扮演一个角色在ER蛋白质降解。我们这里展示Derlin-2是ER-resident蛋白质,类似于Derlin-1,参与蛋白质的降解ER。此外,我们表明,Derlin-2形式一个健壮的multiprotein复杂与p97 AAA atp酶和酵母的哺乳动物直接同源Hrd1p / Hrd3p ubiquitin-ligase复杂。这里给出的数据定义一组错误折叠的蛋白质之间的相互作用参与错位ER的多肽。