蛋白质相互作用的结构基础14-3-3蛋白家族。
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杨X,李WH Sobott F, Papagrigoriou E,罗宾逊简历,Grossmann詹,Sundstrom M,柯南道尔哒,Elkins JM
蛋白质相互作用的结构基础14-3-3蛋白家族。
《美国国家科学院刊S a . 2006年11月14日;103 (46):17237 - 42。Epub 2006年11月3。
- PubMed ID
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17085597 (在PubMed]
- 文摘
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七个人类14-3-3蛋白家族成员调节各种各样的细胞信号通路的形成与信号含有蛋白质磷酸化蛋白质复合物对丝氨酸/苏氨酸残基序列在特定主题。此前,晶体结构的三个14-3-3亚型(ζ、σ和τ)报道,两个亚型和结构数据存入蛋白质数据银行(ζ和σ)。在这项研究中,我们提供了结构详图5 14-3-3亚型绑定到配体,提供结构覆盖所有亚型的人类蛋白质家族。比较七14-3-3蛋白的结构分析显示特异性因素此处则绑定的一个特定的方向,目标域相互作用表面和灵活的适应14-3-3蛋白质通过域运动。具体来说,β异构体的结构在其apo和肽形式显示,其结合位点可以展览结构灵活性促进蛋白质和肽伙伴的绑定。此外,复杂的胞外酶的14-3-3β多肽二级结构元素显示在14-3-3肽绑定槽。这些结果表明,14-3-3蛋白适应性结构内部的灵活性可能会促进互动合作伙伴的认可和绑定。