组织Rep8 / UBXD6束缚p97内质网的膜降解错误折叠的蛋白质。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
马德森L, Kriegenburg F, Vala,最好D,布拉格,霍夫曼K,西格米,亚当斯IR, Hartmann-Petersen R
组织Rep8 / UBXD6束缚p97内质网的膜降解错误折叠的蛋白质。
《公共科学图书馆•综合》。2011;6 (9):e25061。doi: 10.1371 / journal.pone.0025061。Epub 2011年9月15日。
- PubMed ID
-
21949850 (在PubMed]
- 文摘
-
蛋白质被称为p97或在哺乳动物和Cdc48 VCP酵母是一个多才多艺的atp酶复杂参与多种生物功能包括膜融合,蛋白质折叠和膜结合转录因子的激活。此外,p97在降解中起着核心作用的错误折叠通过ER-associated分泌蛋白质降解途径。这个功能的多样性p97取决于其与各种辅助因子,并进一步理解p97功能是很重要的,这些代数余子式识别和分析。这里,我们隔离并描述人类蛋白质命名Rep8或Ubxd6 p97作为一种新的代数余子式。鼠标Rep8高度的组织和丰富的性腺。在睾丸,Rep8表达post-meiotic圆形精子,而在卵巢Rep8颗粒细胞中表达。通过UBX Rep8同事直接与p97域。我们表明Rep8所在是一种跨膜蛋白,ER UBX领域面临的细胞质膜。混战Rep8表达在人类细胞导致减少p97协会与ER膜和与此同时一个弱智错误折叠的ER-derived蛋白酶降解基质。因此,Rep8束缚p97 ER膜的高效ER-associated退化。