的结构和功能也/ Ufd3-p97 Cdc48复杂。
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小邱L, Pashkova N,沃克,Winistorfer年代,Allali-Hassani, Akutsu M, Piper R, Dhe-Paganon年代
的结构和功能也/ Ufd3-p97 Cdc48复杂。
临床生物化学2010 285年1月1;(1):365 - 72。doi: 10.1074 / jbc.M109.044685。Epub 2009 11月2。
- PubMed ID
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19887378 (在PubMed]
- 文摘
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也(酵母Doa1 / Ufd3直接同源,也知道作为人类PLAP或磷脂酶A2-activating蛋白质)已经涉及到各种不同的生物过程,包括泛素系统。的维护与泛素的水平,但它实现的机制还不清楚。c端普尔(PLAP Ufd3p, Lub1p)领域也结合p97, AAA atp酶,其他功能帮助转移ubiquitinated蛋白质的蛋白酶体降解。在酵母中,失去Doa1抑制通过改变p97 / Cdc48函数表明物理之间的相互作用也和p97功能很重要。虽然这些蛋白质之间的相互作用的整体区域,结构基础已经不可用。我们解决了高分辨率的晶体结构p97-PLAA复杂显示普尔领域形成了一个六Armadillo-containing域。其氨基端扩展折叠回到积极的内在曲率形成深岭控系统守恒的残留物。C末端p97绑定的山脊,p97-Tyr的侧链(805),涉及phosphorylation-dependent规定,被埋。表达doa1Delta空细胞,点突变体的酵母直接同源Doa1扰乱这种交互显示略泛素水平降低,但与doa1Delta空细胞,显示只有一些生长表型。这些数据表明,p97-PLAA互动是很重要的一个子集PLAA-dependent生物过程和提供了一个框架来更好的理解这些复杂的分子在泛素系统的作用。