的结构和功能基础p97 / valosin-containing蛋白质(VCP)互动的主题(VIM):互斥约束的代数余子式p97 n端结构域。
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Hanzelmann P, Schindelin H
的结构和功能基础p97 / valosin-containing蛋白质(VCP)互动的主题(VIM):互斥约束的代数余子式p97 n端结构域。
生物化学杂志。2011年11月4日;286 (44):38679 - 90。doi: 10.1074 / jbc.M111.274506。Epub 2011年9月13日。
- PubMed ID
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21914798 (在PubMed]
- 文摘
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AAA腺苷三磷酸酶(atp酶与各种细胞活动)p97,也称为valosin-containing蛋白质(VCP),协调重要的细胞过程,包括ubiquitin-dependent蛋白质降解,与人类proteinopathies几个。p97通过氨基与多个代数余子式(p97N)领域,其中一个子集包含VCP-interacting主题(VIM)。我们已经确定p97N域在复杂的晶体结构在E3泛素连接酶的VIM gp78 1.8一项决议。α螺旋VIM肽结合成一个槽位于两者之间p97N域的子域。一些VIM蛋白质的相互作用研究揭示这些代数余子式显示截然不同的亲和力,从高亲和相互作用特点是离解常数约20 nm gp78化验和ANKZF1只弱绑定。个人p97残留VIM绑定的贡献进行了分析,揭示出相同的替换不会以同样的方式影响所有代数余子式。综上所述,生化和结构研究定义框架识别p97 VIM-containing代数余子式的。特别感兴趣的p97的代数余子式的规定,我们的结构表明,绑定的α螺旋肽VIM-containing代数余子式重叠包含泛素结合位点的代数余子式监管X (UBX)域UBX蛋白质家族中或NPL4 ubiquitin-like域的进一步证实了生化数据。这些结果扩展概念,竞争p97-cofactor交互中绑定是一个至关重要的因素。