哺乳动物泛素激活酶的异构体。
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Cook JC, Chock PB
哺乳动物泛素激活酶的异构体。
生物化学杂志，1992年12月5日;267(34):24315-21。
- PubMed ID
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1447181 (PubMed视图］
- 摘要
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泛素激活酶，“E1”是导致泛素-蛋白质偶联物形成的途径中的第一个酶，并代表了偶联反应代谢控制调控的潜在靶点。针对人E1的抗血清识别了几种人类细胞系和动物组织提取物中的两种免疫反应蛋白。我们在HeLa细胞中描述了这两种免疫反应蛋白，并证明它们是E1的异构体。我们将这些异构体命名为“E1(110 kDa)”和“E1(117 kDa)”，以反映sds -聚丙烯酰胺凝胶电泳测定的表观分子质量。这两种免疫反应蛋白在免疫学上相似，具有几乎相同的肽图，并与E1在天然聚丙烯酰胺凝胶电泳分离中的酶活性特征相吻合。脉冲标记实验表明，这两种亚型在体内都是长寿命的，降解率与酶原/酶模型不一致。此外，它们的降解速率取决于所研究的细胞系，在接触抑制的人肺成纤维细胞中是动力学上可区分的。这项工作首次在非植物物种中证明了E1异构体，对泛素偶联调控机制的研究具有重要意义。