酵母精氨酸甲基转移酶的结构和寡聚化,Hmt1。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
维斯VH,麦克布莱德AE,索利亚诺妈,Filman DJ,银PA Hogle JM
酵母精氨酸甲基转移酶的结构和寡聚化,Hmt1。
Nat结构生物学观点》2000年12月,7 (12):1165 - 71。
- PubMed ID
-
11101900 (在PubMed]
- 文摘
-
在真核生物蛋白质精氨酸甲基化是无处不在,影响信号转导、基因表达和蛋白质排序。Hmt1 / Rmt1,主要在酵母精氨酸甲基转移酶,催化精氨酸残基的甲基化在几个mRNA-binding蛋白质和促进其出口离原子核。我们现在报告2.9 Hmt1的晶体结构解析。与近似对称32 Hmt1形成六聚体。低聚物的表面是由大型酸性蛀牙的二聚体接口。二聚体接触网站的突变消除Hmt1体内和体外的活动。变异残留的酸性腔显著减少衬底Npl3的绑定和甲基化。