动力学分析的人类蛋白质精氨酸N-methyltransferase 2:形成单甲——不对称对组蛋白H4 dimethyl-arginine残留。
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Lakowski TM,弗兰克尔
动力学分析的人类蛋白质精氨酸N-methyltransferase 2:形成单甲——不对称对组蛋白H4 dimethyl-arginine残留。
j . 2009 6月26日,421 (2):253 - 61。doi: 10.1042 / BJ20090268。
- PubMed ID
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19405910 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白质精氨酸N-methyltransferases (PRMTs)混入甲基精氨酸残基在蛋白质使用S-adenosyl-L-methionine S-adenosyl-L-homocysteine和methylarginine残留物(AdoMet)形式。所有PRMTs产生omega-NG-monomethylarginine (MMA)残留,要么不对称ωN (G)、N (G) -dimethylarginine (aDMA)或对称ωN (G), N”(G) -dimethylarginine (sDMA)残留,称为I型和II型分别活动。这里我们报告从PRMT2甲基化活动,比较它与PRMT1活动使用UPLC-MS /女士(超高效液体chromatography-tandem MS)、凝胶电泳、薄层色谱法。我们表明,PRMT2 I型酶,aDMA比MMA由PRMTs 1和2是依赖于衬底,不管利率或K (m),表明反应的酶是分配而不是前进的。使用UPLC-MS /我们发现女士PRMT2,离解常数(ka)和K AdoMet (m)和公里的组蛋白H4为PRMT1相似值,而PRMT2 K (cat) 800倍小于PRMT1 K (cat)。尽管PRMT2活动大大低于PRMT1体外,事实上这两个酶选择性甲基化组蛋白H4表明PRMT2,像PRMT1一样,可能作为转录co-activator通过这个修改。