表征hNek6 interactome揭示了一个重要的角色,与蛋白质的n端结构域和colocalization中心体。
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Vaz Meirelles G,费雷拉兰扎,da Silva JC,桑塔纳Bernachi J, Paes Leme房颤,Kobarg J
表征hNek6 interactome揭示了一个重要的角色,与蛋白质的n端结构域和colocalization中心体。
J蛋白质组研究》2010年12月3;9 (12):6298 - 316。doi: 10.1021 / pr100562w。Epub 2010年10月22日。
- PubMed ID
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20873783 (在PubMed]
- 文摘
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身体蛋白质相互作用是所有生物的基础流程和组织在复杂网络。激酶组网络的一个分支的进化NIMA-related丝氨酸/苏氨酸激酶(山峡)。大多数哺乳动物的11山峡研究到目前为止与细胞周期调控有关,由于协会和多样的人类疾病,山峡承诺化疗的目标。人类Nek6相关的致癌作用,但其互动合作伙伴和信号通路仍然难以捉摸。这里我们介绍hNek6作为人类成员激酶interactome高度相关。在全球背景下,我们进行了广泛的数据银行比较基于度分布分析,发现人类激酶组浓缩在中心。我们的网络包括一个广泛的小说hNek6扶少团团员被我们酵母二者混合屏幕分为18个功能类别。所有的交互测试证实,大多数测试基板被hNek6体外磷酸化。值得注意的是,我们发现hNek6 n端协调与合作伙伴的互动是很重要的。一些新奇的扶少团团员也与hNek6 gamma-tubulin人类细胞,指着centrosomal交互。 The interacting proteins link hNek6 to novel pathways, for example, Notch signaling and actin cytoskeleton regulation, or give new insights on how hNek6 may regulate previously proposed pathways such as cell cycle regulation, DNA repair response, and NF-kappaB signaling. Our findings open new perspectives in the study of hNek6 role in cancer by analyzing its novel interactions in specific pathways in tumor cells, which may provide important implications for drug design and cancer therapy.