人类N-Acetylglucosamine激酶在两个配合物结构与N-Acetylglucosamine和ADP /葡萄糖:洞察底物特异性和监管。

文章的细节

引用

复制到剪贴板

陈Weihofen佤邦,伯杰M, H, Saenger W, Hinderlich年代

人类N-Acetylglucosamine激酶在两个配合物结构与N-Acetylglucosamine和ADP /葡萄糖:洞察底物特异性和监管。

J杂志。2006年12月1日,364 (3):388 - 99。Epub 2006年9月3。

PubMed ID

17010375 (在PubMed

]

文摘

N-Acetylglucosamine (GlcNAc),复合碳水化合物的主要组成部分,是合成新创或从溶酶体降解glycoconjugates和营养来源。救助途径要求GlcNAc激酶将GlcNAc GlcNAc-6-phosphate,组件用于UDP-GlcNAc生物合成和能量代谢。GlcNAc激酶属于糖激酶/ Hsp70 /肌动蛋白总科,促进磷酰基转移从ATP到各自的基板,而且在大多数情况下催化与大型构象变化的氨基端小c端大域封装基板。这里我们报告两个晶体结构homodimeric人类GlcNAc激酶,在复杂GlcNAc和另一个在复杂和ADP葡萄糖。GlcNAc激酶的活性部位是位于两个域之间的深裂的v型单体。的酶采用“封闭”配置GlcNAc-bound复杂和GlcNAc与残留的域。此外,n -乙酰甲基接触其他残留单体为,一个独特的特性的其他成员相比,糖激酶/ Hsp70 /肌动蛋白总科。这对比一个“开放”的配置在ADP / glucose-bound结构、葡萄糖不能形成这些交互,解释其低亲和力GlcNAc激酶。我们的研究结果支持功能的影响来自apo GlcNAc激酶的晶体结构Chromobacter violaceum和Porphyromonas gingivalis表明Tyr205,磷酸化在thrombin-activated血小板,行GlcNAc绑定的口袋里。这表明Tyr205可能的磷酸化调节GlcNAc激酶活性和/或特异性。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
N-Acetylglucosamine	N-acetyl-D-glucosamine激酶	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节

多肽

的名字	UniProt ID
N-acetyl-D-glucosamine激酶	Q9UJ70	细节