晶体结构的ATP-dependent己糖激酶的广泛的底物特异性hyperthermophilic archaeon硫化叶菌tokodaii。

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Nishimasu H, Fushinobu年代,沾荤腥H, Wakagi T

晶体结构的ATP-dependent己糖激酶的广泛的底物特异性hyperthermophilic archaeon硫化叶菌tokodaii。

生物化学杂志。2007年3月30日;282(13):9923 - 31所示。Epub 2007年1月17日。

PubMed ID

17229727 (在PubMed

]

文摘

到己糖激酶催化葡萄糖磷酸化的葡萄糖- 6 -磷酸通过ATP作为磷酰基供体。最近,我们识别和描述一个ATP-dependent己糖激酶(StHK) hyperthermophilic archaeon硫化叶菌tokodaii,可使磷酸化广泛的糖基板,包括葡萄糖、甘露糖、葡萄糖胺,N-acetylglucosamine。我们现在StHK晶体结构的四种不同的形式:apo-form(我),(2)二进制复杂与葡萄糖,(3)二进制与ADP复杂,并与木糖(iv)第四纪复杂,镁(2 +),和ADP。形式我和iii处于开放状态,并形成第二和第四是关闭状态,表明糖绑定诱发大量构象变化,而ADP不具有约束力。四个不同的晶体结构相同的酶提供“快照”的构象变化在催化循环。StHK展览的核心褶皱的特点己糖激酶家族,但几个循环地区负责衬底绑定的结构明显不同于其他已知的己糖激酶家族成员。结构的比较与人类N-acetylglucosamine StHK激酶和其他己糖激酶的能力提供了一个解释StHK使磷酸化葡萄糖和N-acetylglucosamine。镁(2 +)离子和协调水分子是定义良好的电子密度第四纪复杂结构。这个结构是第一个直接绑定模式的可视化镁己糖激酶,从而可以更好的理解整个己糖激酶的催化机理提出了家庭。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
N-Acetylglucosamine	N-acetyl-D-glucosamine激酶	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节