研究一种酶,S-formylglutathione水解酶,在念珠菌boidinii甲醇的异化的途径。
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Neben我Sahm H,库拉
研究一种酶,S-formylglutathione水解酶,在念珠菌boidinii甲醇的异化的途径。
Biochim Biophys学报。1980年7月10日,614 (1):81 - 91。
- PubMed ID
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7397203 (在PubMed]
- 文摘
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在念珠菌boidinii S-formylglutathione由甲酸反应glutathione-dependent甲醛脱氢酶的水解,通过一种特殊的酶,谷胱甘肽S-formylglutathione水解酶在c诱导boidinii连同其他酶的增长对CH3OH期间异化的途径。S-formylglutathione水解酶的纯化是明显的同质性和特定活动的1390 U /毫克。原生酶的分子量测定凝胶过滤和64年61年000年000年sedimentation-diffusion平衡。它是由两个不恒等的多肽链35 000和25 000道尔顿。的Km-value S-formylglutathione被发现是0.21毫米。谷胱甘肽是一种竞争性抑制剂与Ki影响无锡市18.5毫米。S-formylglutatione酶是非常具体的,分别S-acetylglutathione给1.3%。其他含氧酸测试没有分裂的谷胱甘肽衍生品S-formylglutatione水解酶。
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药物 目标 类 生物 药理作用 行动 谷胱甘肽 S-formylglutathione水解酶 蛋白质 人类 未知的不可用 细节