白介素1 α在2.7-A分辨率下的结构。
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Graves BJ, Hatada MH, Hendrickson WA, Miller JK, Madison VS, Satow Y
白介素1 α在2.7-A分辨率下的结构。
生物化学。1990年3月20日;29(11):2679-84。
- PubMed ID
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2346741 (PubMed视图］
- 摘要
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白介素1 (IL-1)蛋白家族在调节免疫和炎症反应中起着核心作用。两种主要的IL-1蛋白质，指定α (IL-1 α)和β (IL-1 β)，由激活的巨噬细胞和其他细胞类型产生。为了了解这两种蛋白质在物理化学和功能特性上的异同，研究人员启动了一个程序来确定它们的结构。生长IL-1 α晶体，并在2.7-A分辨率下求解三维结构。利用硒代蛋氨酸形式的IL-1 α的多波长异常色散(MAD)技术与单一汞衍生物结合来提供起始相。对IL-1 alpha模型也进行了部分改进。整体结构由14个β链和3(10)螺旋组成。该结构的核心是一个具有3倍对称性的有帽β -桶，其拓扑结构与IL-1 β [Priestle, J. P.，等(1988)EMBO J. 7,339 -343]和大豆胰蛋白酶抑制剂(STI) [McLachlan, a . D. (1979) J. Mol. Biol. 133, 557-563]所观察到的拓扑结构相似。本文讨论了IL-1 α的整体结构以及内部三重对称的性质和保真度。在这些情况下，与IL-1 beta和STI进行比较。