功能、结构和光谱特性的glutathione-ligated [2 fe-2s]聚集在杨树glutaredoxin C1。

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Rouhier N,班次H, Bandyopadhyay年代,Masip L, Kim SK Hirasawa M, Gualberto JM, Lattard V, Kusunoki M, Knaff DB,乔治奥克,哈泽T,约翰逊可Jacquot JP

功能、结构和光谱特性的glutathione-ligated [2 fe-2s]聚集在杨树glutaredoxin C1。

《美国国家科学院刊S a . 2007年5月1日;104 (18):7379 - 84。Epub 2007年4月25日。

PubMed ID

17460036 (在PubMed

]

文摘

在大肠杆菌中表达,胞质杨树glutaredoxin C1 (CGYC活跃站点)存在二聚的iron-sulfur-containing holoprotein或单体的脱辅基蛋白在溶液中。分析和光谱研究野生型蛋白和定点变异和结构表征的holoprotein利用x射线晶体学表明holoprotein包含subunit-bridging [2 fe-2s]集群的结扎的催化半胱氨酸两glutaredoxins两谷胱甘肽和半胱氨酸。诱变各种杨树glutaredoxins数据表明iron-sulfur集群的公司可能是一个工厂的一般特性glutaredoxins拥有催化半胱氨酸的甘氨酸相邻。根据这些结果,可能参与植物glutaredoxins氧化应激传感或iron-sulfur生物合成了对他们的胞内定位。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
谷胱甘肽	Glutaredoxin-1	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节