主要组织相容性complex-encoded蛋白酶体组件LMP7:替代第一外显子和翻译后加工。
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Glynne R,克尔拉,莫克,贝克,凯利,Trowsdale J
主要组织相容性complex-encoded蛋白酶体组件LMP7:替代第一外显子和翻译后加工。
J Immunol欧元。1993年4月,23 (4):860 - 6。
- PubMed ID
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8458375 (在PubMed]
- 文摘
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LMP7基因映射到主要组织相容性复合体II级。股票衍生蛋白质序列同源性与n端氨基酸序列与蛋白酶体亚基(Glynne, R。战胜挑战者博伊斯,s . H。贝克,S。凯利。克尔,洛杉矶。Trowsdale, J。1991年,自然。353:357),有人建议LMP7参与内源性抗原的退化之前,他们通过类我(Robertson表示。1991年,自然。353:300)。我们有孤立的第二个LMP7成绩单已发表的第一外显子序列不同。成绩单都表达的细胞系的组织和回应移行。一个anti-LMP7抗血清沉淀蛋白质类似在他们移民对钠十二烷基sulfate-polyacrylamide anti-proteasome血清沉淀的凝胶电泳。 Western blot analysis of anti-proteasome precipitates demonstrated that the LMP7 protein is incorporated into the proteasome but has a molecular mass of 23 kDa, 7 kDa smaller than expected fro the derived protein sequence of either of the cDNA. A pulse-chase experiment indicated that post-translational cleavage of the LMP7 N terminus precedes the formation of the 23-kDa proteasome subunit. To our knowledge, LMP7 provides the first biochemical evidence for such processing of proteasome components.