蛋白酶体亚基X和Y改变肽酶活动interferon-gamma-induced子单元LMP2和LMP7相反的方法。
文章的细节
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引用
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田中Gaczynska M,戈德堡,K, Hendil KB,岩石KL
蛋白酶体亚基X和Y改变肽酶活动interferon-gamma-induced子单元LMP2和LMP7相反的方法。
J生物化学杂志。1996年7月19日,271 (29):17275 - 80。
- PubMed ID
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8663318 (在PubMed]
- 文摘
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大多数抗原肽在主要组织相容性复合体类分子产生的水解酶。移行细胞刺激抗原表达,引发新的蛋白酶体beta-subunits LMP2和LMP7取代的同源beta-subunits Y(δ)和X(ε)。因此,蛋白酶体分裂模型肽的容量增加疏水后,基本的残留物和酸性残基后下跌。澄清这些单元的功能,我们检查的影响overexpressing子单元X(δ)和Y(ε)。Y基因转染到海拉细胞刺激后蛋白酶体乳沟酸性残留在不改变其他肽酶的活动。这种效果是成正比的Y子单元及其同族体相反的影响,LMP2。Y似乎促进酸性残基后分裂。此外,在缺乏LMP基因突变体(相对于野生型细胞)、移行细胞治疗增加了Y的蛋白酶体内容单元和增强postacidic分裂。转染互补脱氧核糖核酸的X亚基减少水解后疏水和基本的残留物,LMP2和LMP7的效果相反的转染。令人惊讶的是,转染不仅增加了大量的X, Y的还,而减少LMP2内容。 Thus, the loss of the Y subunit upon interferon-gamma treatment or LMP2 transfection accounts for the suppression of postacidic cleavages, and the loss of X contributes to the increased hydrolysis after hydrophobic and basic residues. These adaptations should favor the production of the kinds of peptides that are presented on major histocompatibility complex class I molecules.