14-3-3与LKB1合作规范的活动和本地化QSK和食。
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哈金AK, Goransson啊,迪克米,托斯R,坎贝尔DG, Morrice NA,普雷斯科特AR,阿莱西博士
14-3-3与LKB1合作规范的活动和本地化QSK和食。
J细胞科学。2005年12月1;118 (Pt 23): 5661 - 73。
- PubMed ID
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16306228 (在PubMed]
- 文摘
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LKB1的肿瘤抑制激酶磷酸化,激活的蛋白激酶的活化蛋白激酶(AMPK)亚科。我们使用修改后的串联亲和纯化策略识别蛋白质与AMPKalpha交互,以及十二AMPK-related LKB1激酶被激活。AMPKbeta和AMPKgamma监管子单元与AMPKalpha相关,但不与任何AMPK-related激酶,解释为什么AMP并不影响这些酶的活性。此外,我们发现小说约束力的合作伙伴,与一个或多个AMPK亚酶,包括脂肪方面/泛素具体protease-9 (USP9) AAA-ATPase-p97,腺嘌呤核苷酸移位酶,蛋白质磷酸酶2全酶的亚型phospho-protein绑定适配器14-3-3。有趣的是,14-3-3亚型直接绑定到T-loop刺残渣QSK和食,在这些被LKB1磷酸化。与此一致的是,14-3-3亚型未能与non-phosphorylated QSK、SIK LKB1基因敲除肌肉或LKB1的海拉细胞不表达。此外,突变的T-loop刺LKB1的磷酸化,阻止QSK和食与14-3-3体外交互。绑定14-3-3 QSK SIK,增强催化活性对阿马拉TORC2蛋白质和肽,并被要求好食的细胞质本地化和本地化的QSK细胞质内点状的结构。据我们所知,这研究提供了第一个例子的14-3-3直接绑定到T-loop蛋白激酶和影响其催化活性和细胞定位。