RalB-RLIP76配合物揭示了一种新的拉-效应子相互作用模式。
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Fenwick RB, Campbell LJ, Rajasekar K, Prasannan S, Nietlispach D, Camonis J, Owen D, Mott HR
RalB-RLIP76配合物揭示了一种新的拉-效应子相互作用模式。
结构。2010年8月11日;18(8):985-95。doi: 10.1016 / j.str.2010.05.013。
- PubMed ID
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20696399 (PubMed视图］
- 摘要
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RLIP76 (RalBP1)是一种多结构域蛋白，可与多个小G蛋白家族相互作用:Ral通过特定的结合结构域，Rho和R-Ras通过GTPase激活结构域。RLIP76与内吞蛋白相互作用，也被证明是一种膜atp酶，从细胞中运输化疗药物。我们已经确定了RLIP76的ral结合域的结构，并表明它包括一个线圈基序。RLIP76-RalB配合物的结构揭示了一种与外囊成分Sec5和Exo84的RalA配合物结构的新结合模式。RLIP76与RalB的两个核苷酸敏感区域相互作用，并且使用RalB突变体的亲和性测量已经确定了界面上的关键残基。Sec5、Exo84和RLIP76在体外竞争性结合Ral蛋白，并具有相似的亲和力。