y+ l型氨基酸转运通过4F2hc/CD98异二聚体和糖蛋白相关氨基酸转运体家族成员进行。
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Pfeiffer R, Rossier G, Spindler B, Meier C, Kuhn L, Verrey F
y+ l型氨基酸转运通过4F2hc/CD98异二聚体和糖蛋白相关氨基酸转运体家族成员进行。
1999年1月4日;18(1):49-57。
- PubMed ID
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9878049 (PubMed视图］
- 摘要
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氨基酸在细胞膜上的转运是由多个特异性重叠的转运蛋白介导的。我们最近发现了脊椎动物蛋白，这些蛋白介导与运输系统l相对应的不依赖Na+的大中性氨基酸交换。该转运蛋白由一种新的氨基酸测量相关蛋白(LAT1或AmAT-L-lc)组成，其表面表达和功能需要与h4F2/CD98表面抗原的糖基化重链形成二硫连接的异二聚体。我们发现h4F2hc也与其他哺乳动物轻链结合，例如小鼠和人类的y+LAT1与LAT1约有48%相同，因此属于同一糖蛋白相关氨基酸转运蛋白家族。这种新型异二聚体形成交换体，介导阳离子氨基酸的细胞外排和Na+依赖性的大中性氨基酸的摄取。这些转运特性以及动力学和药理学指纹将其确定为y+ l型转运系统。编码my+LAT1的mRNA在大多数成人组织中均可检测到，并在肾皮质和肠中高水平表达。这表明y+LAT1-4F2hc异二聚体除了参与多种细胞类型的氨基酸摄取/分泌外，还是参与阳离子氨基酸经上皮重吸收的基外氨基酸交换器;因此，其缺陷可能是引起人类遗传疾病赖氨酸尿蛋白不耐受的原因。