p38beta2-mediated磷酸化和sumoylation ATF7是互斥的。
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Camuzeaux B,可怕的J, Hamard PJ, Oulad-Abdelghani M, Donzeau M - M,保证了C, Chatton B
p38beta2-mediated磷酸化和sumoylation ATF7是互斥的。
J杂志。2008年12月26日,384 (4):980 - 91。doi: 10.1016 / j.jmb.2008.10.008。Epub 2008年10月11日。
- PubMed ID
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18950637 (在PubMed]
- 文摘
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无处不在的激活转录因子(ATF) 7结合为营地反应元素/ TPA反应元素图案出现在目标基因的启动子。ATF7 ATF2同源,与小君二聚化或Fos蛋白,提交调整他们的dna结合蛋白特异性。我们之前证明TAF12,组件的TFIID通用转录因子,介导ATF7转录活动通过直接两个蛋白质之间的相互作用。相比之下,ATF7,但不是ATF2,修改sumoylation体内,限制其亚细胞定位,从而抑制其转录活性。在目前的研究中,我们分析的机制功能开关。我们描述了ATF7多点的磷酸化激活域和确定相关激酶之一,p38beta2增殖蛋白激酶。此外,我们表明,表皮生长因子治疗结果的两步修改机制ATF7激活域。Thr53残渣是目前未知的激酶磷酸化第一,允许p38beta2增殖蛋白激酶修改Thr51残渣,扣除的sumoylation ATF7蛋白质。由此产生的激活转录增加有关协会的TAF12 ATF7的磷酸化形式。我们的数据因此最终建立sumoylation和磷酸化ATF7是两个敌对的转译后的修改。