蛋白质组学揭示N-linked糖蛋白在线虫多样性,提出整合膜蛋白的非典型易位机制。
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个性H, Kamiie J,川上H, Kido K,山内Y, Shinkawa T Taoka M,高桥N, Isobe T
蛋白质组学揭示N-linked糖蛋白在线虫多样性,提出整合膜蛋白的非典型易位机制。
摩尔细胞蛋白质组学。2007;12月6 (12):2100 - 9。Epub 2007年8月30日。
- PubMed ID
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17761667 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白质糖基化是最常见的一种真核生物转录后修饰,影响蛋白质结构和功能的各个方面。促进蛋白质糖基化的研究,我们成对的糖基化位点专一的稳定同位素标记凝集素affinity-captured N-linked糖肤与质谱分析和确定1465 N-glycosylated网站829蛋白质表达的线虫。多样性的分析显示在真核生物蛋白质糖基化的糖基化网站和低聚糖结构与多肽链和表明oligosaccharyltransferase的底物特异性,在秀丽隐杆线虫,它整合了一个单一的多酶的复杂低聚糖一半全体新合成的多肽。此外,拓扑分析257 N-glycosylated蛋白质包含一个假定的单跨膜段被识别基于糖基化网站的相对位置和跨膜段显示,非典型non-cotranslational机制把大n端片段从胞质到内质网腔没有信号序列的功能。