人成纤维细胞透明质酸结合蛋白的分子克隆证实其与与剪接因子SF2共纯化的蛋白P-32同源。透明质酸结合蛋白为P-32蛋白，与剪接因子SF2共纯化。
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Deb TB, tta K
人成纤维细胞透明质酸结合蛋白的分子克隆证实其与与剪接因子SF2共纯化的蛋白P-32同源。透明质酸结合蛋白为P-32蛋白，与剪接因子SF2共纯化。
生物化学学报，2001,26(4):362 - 362。
- PubMed ID
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8567680 (PubMed视图］
- 摘要
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一种68 kDa的透明质酸结合蛋白(HA-binding protein)是一种34 kDa的同型二聚体，与透明质酸特异性结合，我们早前报道过(Gupta, S.， Batchu, r.b.， and Datta, K.(1991))。[j] .中国生物医学工程学报，2016,33(5):558 - 567。在这里，我们报道了用ha结合蛋白抗血清免疫筛选从人皮肤成纤维细胞lambda gt11 cDNA表达文库中分离出部分cDNA克隆。纯化的透明质酸结合蛋白内部多肽序列(83个残基)与预测的透明质酸结合蛋白cDNA序列一致，表明该克隆的真实性。有趣的是，这个透明质酸结合蛋白的cDNA序列与P-32蛋白的cDNA序列完全同源，P-32与人类mrna前剪接因子SF2共同纯化(Krainer, A.R, Mayeda, a .， Kozak, D.， and Binns, G. (1991) Cell 66, 383-394)。此外，透明质酸结合蛋白的n端序列和P-32的预测多肽数据显示，两者的编码序列相同，共有209个氨基酸。由于P-32的身份和功能特性尚未报道，我们在大肠杆菌中表达了P-32 cDNA，并通过透明质酸- sepharose亲和层析纯化了重组P-32蛋白。重组P-32蛋白与ha结合蛋白的多克隆抗体具有免疫交叉反应性。该蛋白的预测氨基酸序列满足与透明质酸结合的最低标准，即两个碱性氨基酸位于7个氨基酸的两侧，重组P-32蛋白的其他透明质酸亲和力通过生物素化透明质酸结合试验得到证实。重组P-32蛋白与生物素化透明质酸结合试验。 The binding of recombinant P-32 protein to biotinylated hyaluronic acid can be competed only with excess unlabeled hyaluronic acid, confirming its specificity toward hyaluronic acid. All these results suggest that both P-32, co-purified with the human pre-mRNA splicing factor SF2, and 34-kDa hyaluronic acid-binding protein reported by us are the same protein and that it is a new member of the hyaluronic acid-binding protein family, the "hyaladherins."