C1q-binding细胞膜蛋白cC1q-R gC1q-R释放激活细胞:亚细胞分布和免疫化学鉴定。
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彼得森KL,张W, Lu PD Keilbaugh SA Peerschke EI, Ghebrehiwet B
C1q-binding细胞膜蛋白cC1q-R gC1q-R释放激活细胞:亚细胞分布和免疫化学鉴定。
中国Immunol Immunopathol。1997年7月,84 (1):17-26。
- PubMed ID
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9191880 (在PubMed]
- 文摘
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两种类型的广泛coexpressed细胞表面C1q-binding蛋白质(C1q-R):一个60-kDa calreticulin-homolog这结合collagen-like“茎”C1q和33-kDa蛋白亲和力的球状分子的“头”,已被描述。在这个报告中,我们表明,两个分子Raji也分泌细胞和外周血淋巴细胞,可以隔离以可溶性形式从血清培养上清液使用Mono-Q柱高效液相色谱纯化。两种纯化可溶性蛋白免疫化学和物理特征类似于这两个膜同行一定会完整C1q各自C1q配体,cC1q gC1q。此外,n端氨基酸序列分析可溶性cC1q-R和gC1q-R被发现是相同的报道各自membrane-isolated蛋白质序列。配体污点分析使用生物素化的膜或可溶性cC1q-R gC1q-R显示绑定到变性和nondenatured连锁和适度的度c连锁店C1q。此外,像他们的膜相比,可溶性蛋白被发现抑制血清C1q溶血性活动。尽管cC1q-R时释放Raji外周血淋巴细胞和细胞被孵化的磷酸盐1人力资源在组织培养条件下,gC1q-R Raji细胞才可发布,表明可能需要激活或转换导致不朽gC1q-R释放。Raji的亚细胞分离细胞和酶联免疫吸附试验和免疫印迹分析表明,两个分子存在于胞质分数以及膜。的数据表明,可溶性形式C1q-binding分子释放细胞,这些分子可能扮演重要角色体内补体激活的监管机构。