证据表明,这两个C1q绑定膜蛋白,gC1q-R cC1q-R,形成一个复杂的联系起来。
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陆Ghebrehiwet B, PD,张W, Keilbaugh SA Leigh LE Eggleton P,里德KB, Peerschke EI
证据表明,这两个C1q绑定膜蛋白,gC1q-R cC1q-R,形成一个复杂的联系起来。
J Immunol。1997年8月1日,159 (3):1429 - 36。
- PubMed ID
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9233640 (在PubMed]
- 文摘
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两种类型的广泛coexpressed,高度酸性,细胞膜结合蛋白显示优惠域特异性C1q描述:一个60-kDa calreticulin同系物,指定cC1q-R,结合collagen-like“茎”和33-kDa糖蛋白与亲和力球状“正面”(gC1q-R)。虽然我们知道两个分子coexpressed在所有细胞类型检查日期和经常coelute在净化过程中,没有直接证据表明,他们相互关联膜或检查时一个净化系统。在这个报告中我们提出的第一个证据1)生物素化的cC1q-R结合重组以及本地gC1q-R,评估通过固相ELISA酶标法;cC1q-R 2)结合位点是位于n端残留的76年到93年的成熟形式gC1q-R内残留204年到218年;3)抑制了这种交互两个马伯,60.11和46.23,承认主要抗原表位gC1q-R对应的N末端内残留74年到96年,mAb 74.5.2内识别抗原表位残基204年到218年;和4)生物素化的cC1q-R结合microtiter-fixed Raji和K562细胞,这种交互是被马伯60.11。此外,coimmunoprecipitation Raji分析细胞膜与anti-gC1q-R马伯显示cC1q-R除了gC1q-R的存在。综上所述,有证据表明,cC1q-R能够形成一个复杂的gC1q-R和可能与gC1q-R在细胞表面。