金黄色葡萄球菌蛋白识别血小板gC1qR / p33:一种新型葡萄球菌与血小板相互作用的机制。
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阮T, Ghebrehiwet B, Peerschke EI
金黄色葡萄球菌蛋白识别血小板gC1qR / p33:一种新型葡萄球菌与血小板相互作用的机制。
感染Immun。2000年4月,68 (4):2061 - 8。
- PubMed ID
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10722602 (在PubMed]
- 文摘
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血小板的粘附的金黄色葡萄球菌心内膜炎的发病机制中毒性的主要决定因素。分子机制调解金黄色葡萄球菌与血小板相互作用,但不完全理解。本研究描述了金黄色葡萄球菌蛋白之间的相互作用和gC1qR / p33,多功能,无所不在地分布的细胞蛋白,最初被描述为一个结合位点的球状头部C1q。悬浮体的固定金黄色葡萄球菌或纯化蛋白,化学交联琼脂糖珠的支持,从整个捕捉本地gC1qR血小板被发现。此外,生物素化的蛋白质绑定专门固定、附着、人类血小板。这种交互抑制了标记蛋白,可溶性重组gC1qR (rgC1qR),或anti-gC1qR抗体F (ab)(2)碎片。蛋白质之间的相互作用和血小板gC1qR强调了研究说明优惠识别蛋白质的影响金黄色葡萄球菌考恩我应变gC1qR相比识别蛋白质的缺乏的木头46株,以及抑制金黄色葡萄球菌考恩我应变血小板粘附固定可溶性蛋白质A进一步表征A-gC1qR交互通过固相酶联免疫吸附试验技术测量生物素化的gC1qR绑定固定化蛋白质特定的绑定透露,抑制了可溶性蛋白的抑制浓度为50% (3.3 + / - 0.7)x 10(7)米(意思是+ / -标准差;n = 3)。兔免疫球蛋白G(免疫球蛋白)也阻止gC1qR-protein交互,和失活蛋白质hyperiodination tyrosil残留物,之前报道,防止免疫球蛋白Fc的约束力,但不是工厂,域蛋白质,废除gC1qR绑定。这些结果显示相似的蛋白质结构要求gC1qR和免疫球蛋白Fc绑定。进一步研究结构和功能使用截断gC1qR变异缺乏氨基酸74 - 95表明蛋白质绑定域之外的谎言gC1qR伴α螺旋,它包含绑定网站C1q球状头部的。 In conclusion, the data implicate the platelet gC1qR as a novel cellular binding site for staphylococcal protein A and suggest an additional mechanism for bacterial cell adhesion to sites of vascular injury and thrombosis.