人类第9 -是一种新型FOXC1-interacting蛋白质调节FOXC1眼部细胞转录活动。
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人类第9 -是一种新型FOXC1-interacting蛋白质调节FOXC1眼部细胞转录活动。
角膜切削Vis Sci投资。2008年12月,49 (12):5243 - 9。doi: 10.1167 / iovs.07 - 1625。Epub 2008 8月1。
- PubMed ID
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18676636 (在PubMed]
- 文摘
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目的:人类forkhead盒C1基因的突变(FOXC1)导致Axenfeld-Rieger (AR)畸形,常导致青光眼。理解FOXC1需要描述的蛋白质的功能与FOXC1交互。本研究采取隔离FOXC1-interacting FOXC1蛋白质和决定他们的影响。方法:确定FOXC1-interacting蛋白质,人工小梁网(HTM)酵母2台混合动力(Y2H) cDNA图书馆上映。之间的交互和colocalization FOXC1及其假定的蛋白质伙伴经镍(2 +)下拉化验、免疫沉淀反应,分别和免疫荧光。电泳迁移率改变分析(EMSA)被用来研究蛋白质相互作用的影响在FOXC1 dna结合蛋白的能力。双荧光素酶检测使用FOXC1记者质粒在HTM细胞进行确定FOXC1转录活动的相互作用的影响。结果:人类的第9 -蛋白质分离公认FOXC1-interacting Y2H屏幕。FOXC1的交互证实了第9 - Ni-pull-down化验和免疫沉淀反应。尽管第9 -主要是细胞质,细胞核内的第9部分colocalizes FOXC1。 The FOXC1 forkhead domain (FHD) was identified as the p32 interaction domain. p32 significantly inhibited FOXC1-mediated transcription activation in a dose-dependent manner but did not affect FOXC1 DNA-binding ability. Of interest, a FOXC1 mutation F112S displayed an impaired interaction with p32. CONCLUSIONS: In the study, the human p32 protein as a novel regulator of FOXC1-mediated transcription activation. Failure of p32 to interact with FOXC1 containing the disease-causing F112S mutation indicates that impaired protein interaction may be a disease mechanism for AR malformations.