PISP的特征，一种新的单pdz蛋白，结合到所有质膜Ca2+- atp酶b剪接变体。
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Goellner GM, DeMarco SJ, Strehler EE
PISP的特征，一种新的单pdz蛋白，结合到所有质膜Ca2+- atp酶b剪接变体。
南京大学学报(自然科学版)，2003年4月;
- PubMed ID
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12763866 (PubMed视图］
- 摘要
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质膜Ca(2+) ATPases (PMCAs)维持细胞内Ca(2+)稳态，参与Ca(2+)信号的局部调控。Ca(2+)调控的空间分离需求需要适当的膜靶向PMCA，但PMCA靶向的机制尚不清楚。利用PMCA2b羧基末端末端作为酵母双杂交诱饵，我们从人脑cDNA文库中分离到一个新的含有PDZ结构域的蛋白。这种蛋白被命名为PISP (pmca相互作用单PDZ蛋白)，由140个氨基酸组成，除了单个PDZ结构域外几乎不含其他氨基酸。下拉实验表明，PISP与所有PMCA b-剪接形式相互作用。在MDCK细胞中，PISP普遍表达，呈点状分布于整个细胞质和基底外侧膜。当添加到表达PMCA4b的微粒体膜中时，PISP不能刺激依赖于pmca的atp酶活性。我们的数据表明，PISP是PMCA b剪接形式的一个瞬时相互作用的伙伴，可能在其与质膜的排序中发挥作用。