组蛋白H3赖氨酸9的甲基化为HP1蛋白创造了一个结合位点。
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李志刚，李志刚，李志刚，李志刚，李志刚
组蛋白H3赖氨酸9的甲基化为HP1蛋白创造了一个结合位点。
自然。2001年3月1日;410(6824):116-20。
- PubMed ID
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11242053 (PubMed视图］
- 摘要
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组蛋白氨基末端的不同修饰，如乙酰化、磷酸化和甲基化，已被提出作为一种基于染色质的调节机制的基础，调节遗传信息的可及性。除了促进基因活性的组蛋白修饰外，如果细胞和发育程序不受干扰地进行，限制不适当的基因表达也是同样重要的。在这里，我们发现哺乳动物甲基转移酶选择性甲基化赖氨酸9上的组蛋白H3 (Suv39h hmtase)，为HP1蛋白产生一个结合位点，这是一个异色接合分子家族，涉及基因沉默和核小体上染色质结构。HP1对甲基化组蛋白H3肽的体外高亲和性识别需要一个功能性色域;因此，HP1色域是组蛋白H3赖氨酸9上甲基表位的特定相互作用基序。在体内，HP1蛋白的异染色质关联在Suv39h双缺失原代小鼠成纤维细胞中丢失，但在重新引入具有催化活性的SWUV39H1 hmth1酶后恢复。我们的数据定义了SUV39H-HP1甲基化系统有助于原生染色质中异色子域传播的分子机制。