人类结合珠蛋白的共价结构:丝氨酸蛋白酶同系物。
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引用
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Kurosky,巴奈特博士,李TH,试金石B,干草,阿诺特女士,鲍曼BH,惠誉WM
人类结合珠蛋白的共价结构:丝氨酸蛋白酶同系物。
《美国国家科学院刊S a . 1980年6月,77 (6):3388 - 92。
- PubMed ID
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6997877 (在PubMed]
- 文摘
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完整的氨基酸序列和二硫化安排的两个人类触珠蛋白链建立了1:1。结合珠蛋白的α1和β链包含83年和245年的残留物,分别。结合珠蛋白的一级结构的比较与胰凝乳蛋白酶原的丝氨酸蛋白酶家族透露一个重要程度的化学相似性。概率小于10(5)的化学相似性β链结合珠蛋白的蛋白酶是由于机会。结合珠蛋白的β链的氨基酸序列是29 - 33%相同的牛胰蛋白酶,牛胰凝乳蛋白酶,猪弹性蛋白酶、人类凝血酶,或人类的血纤维蛋白溶酶。的比较结合珠蛋白α1链活化肽的发酵菌区域显示身份的25%到第五个“kringle”区域的激活肽的纤溶酶原。物的概率小于0.014,这种相似性是由于机会。这些结果强烈表明结合珠蛋白的同族体胰凝乳蛋白酶原丝氨酸蛋白酶的家庭。对齐beta-chain触珠蛋白序列的丝氨酸蛋白酶是非常一致的,除了16残留的插入相对应的地区methionyl循环的丝氨酸蛋白酶。丝氨酸蛋白酶的活性位点残基典型,histidine-57和丝氨酸- 195,取代结合珠蛋白的赖氨酸、丙氨酸分别; however, aspartic acid-102 and the trypsin specificity, residue, aspartic acid-189, do occur in haptoglobin. Haptoglobin and the serine proteases represent a striking example of homologous proteins with different biological functions.