的非酶的糖化的人类extracellular-superoxide歧化酶体外。
文章的细节
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引用
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足立T,太H, Hayashi K, Hirano K, Marklund SL
的非酶的糖化的人类extracellular-superoxide歧化酶体外。
自由·拉迪奇生物医学杂志。1992年9月,13 (3):205 - 10。
- PubMed ID
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1505778 (在PubMed]
- 文摘
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分泌酶extracellular-superoxide歧化酶(EC-SOD)对肝素和其他一些硫酸粘多糖,体内必然硫酸乙酰肝素蛋白多糖。非酶的糖化EC-SOD,体内和体外,与肝素亲和的减少,而酶的活动不受影响。EC-SOD糖化网站正在进一步研究中。结果表明,修改的一些五lysyl残留的酶的亚基三硝基苯磺酸近废除了体外糖化易感性。从体外糖化EC-SOD糜蛋白酶的消化,两个肽与亲和力boronate可能是孤立的。氨基酸序列分析表明,既包含carboxyterminal结束。epsilon-Glucitol赖氨酸在位置被确定在两个肽211年和212年。主要的糖化网站EC-SOD因此赖氨酸- 211和赖氨酸- 212在假定的heparin-binding域carboxyterminal结束。