人类细胞外的结构的铜-锌超氧化物歧化酶在1.7一项决议:洞察肝素和胶原蛋白绑定。
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Antonyuk SV,奇怪的RW, Marklund SL,哈斯南党卫军
人类细胞外的结构的铜-锌超氧化物歧化酶在1.7一项决议:洞察肝素和胶原蛋白绑定。
J杂志。2009年5月1日,388(2):310 - 26所示。doi: 10.1016 / j.jmb.2009.03.026。Epub 2009年3月14日。
- PubMed ID
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19289127 (在PubMed]
- 文摘
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细胞外超氧化物歧化酶(SOD3)是一个homotetrameric铜,zinc-containing糖蛋白对肝素亲和。SOD3极高的水平在血管壁和肺部。的酶有多个角色包括保护肺部对氧过多和一氧化氮的保护。常见的突变R213G,减少SOD3的肝素亲和,与心肌梗死和中风的风险增加有关。我们报告第1.7的人力SOD3晶体结构解析。的总体单元褶皱和subunit-subunit接口SOD3二聚体类似于相应的结构Cu-Zn SOD (SOD1)。SOD1中的metal-binding网站类似,但与Asn180取代Thr137 Cu-binding站点和更短的循环在锌结合现场。二聚体形式通过交往形成一个功能性homotetramer两个扩展循环在每个亚基。所需的N - c端端地区tetramerisation和肝素结合,分别是高度灵活。两个凹槽四聚物界面样式的暗示作为肝素和胶原蛋白的可能的网站绑定。