其monoubiquitination GlcNAcylation组蛋白H2B的促进。
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Fujiki R, Hashiba W,关根身上H, Yokoyama, Chikanishi T, Ito年代,Imai Y,金正日J,他HH, Igarashi K,菅野J, Ohtake F,北川H,罗德RG,布朗M,加藤
其monoubiquitination GlcNAcylation组蛋白H2B的促进。
大自然。2011年11月27日,480 (7378):557 - 60。doi: 10.1038 / nature10656。
- PubMed ID
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22121020 (在PubMed]
- 文摘
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染色质重组是由多个染色体蛋白质和DNA的转录后修饰。这些组蛋白修饰是可逆的,动态的事件,可以调节DNA-driven细胞过程。然而,分子机制,协调组蛋白修饰模式在很大程度上仍未知。在后生动物,可逆的蛋白质改性O-linked N-acetylglucosamine (GlcNAc)由两个酶,是催化O-GlcNAc转移酶(油气痕迹)和O-GlcNAcase(简称OGA)。然而,在染色质重组GlcNAcylation的意义仍然是难以捉摸的。这里我们报告,组蛋白H2B GlcNAcylated残渣S112油气痕迹在体外和活细胞。组蛋白GlcNAcylation波动响应细胞外葡萄糖通过己醣胺生物合成途径(HBP)。H2B S112 GlcNAcylation促进K120 monoubiquitination, GlcNAc一部分可以作为一个组蛋白的锚H2B泛素连接酶。H2B S112 GlcNAc局部常染色质的地区在飞多线染色体的染色体。在全基因组分析,H2B S112 GlcNAcylation网站观察广泛分布在染色体包括转录基因位点,与一些网站硝唑H2B K120 monoubiquitination。 These findings suggest that H2B S112 GlcNAcylation is a histone modification that facilitates H2BK120 monoubiquitination, presumably for transcriptional activation.