赖氨酸- 226的作用的催化机理杆菌stearothermophilus丝氨酸hydroxymethyltransferase——晶体结构和动力学研究。

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Bhavani年代,Trivedi V,比特杰拉VR, Subramanya HS, Kaul P, V普拉卡什,Appaji Rao N, Savithri海关

赖氨酸- 226的作用的催化机理杆菌stearothermophilus丝氨酸hydroxymethyltransferase——晶体结构和动力学研究。

生物化学,2005年5月10日,44 (18):6929 - 37。

PubMed ID

15865438 (在PubMed

]

文摘

丝氨酸hydroxymethyltransferase (SHMT)、吡哆醛5 '磷酸(PLP)端依赖酶催化条件下的可逆转换和tetrahydropteroylglutamate (H (4) PteGlu) g和5,10-methylene tetrahydropteroylglutamate (CH (2) - H (4) PteGlu)。这种酶的生化和结构研究已经涉及几个残留的催化机制,其中一个是活跃的站点赖氨酸,锚PLP。这提出了剩余产品驱逐是至关重要的。然而,在其他PLP-dependent酶,相应的残留物被牵涉进一步催化质子抽象。在目前的调查,赖氨酸- 226的芽孢杆菌stearothermophilus SHMT (bsSHMT)变异了,Gln评估残留在催化的作用。突变酶中含有1摩尔的PLP每摩尔的亚基表明席夫碱形成与赖氨酸不是必不可少的PLP绑定。突变酶的三维结构显示的绑定在活性位点的取向不同于野生型酶。在衬底的存在,革新劳工党环是在一个方向重合与野生型的外部醛亚胺复合酶。然而,突变体酶不活跃,不同步骤的催化的动力学分析显示,有一个大幅减少的速度形成醌型的中间。这些结果与晶体结构的分析表明,k - 226负责翻转PLP从一个方向到另一个至关重要的H (4) PteGlu-dependent Calpha-Cbeta债券劈理的条件下。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
磷酸吡哆醛	丝氨酸hydroxymethyltransferase,线粒体	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节