5-aminolevulinate合酶的晶体结构,血红素生物合成的第一个酶,其链接到XLSA在人类身上。

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Schulze Astner我,乔,van den Heuvel J,扬D,舒伯特WD,海因茨DW

5-aminolevulinate合酶的晶体结构,血红素生物合成的第一个酶,其链接到XLSA在人类身上。

EMBO j . 2005年9月21日,24 (18):3166 - 77。Epub 2005年8月25日。

PubMed ID

16121195 (在PubMed

]

文摘

5-Aminolevulinate合成酶(唉)是第一个和病原反应酶血红素生物合成的人类,动物,其他非植物真核生物,alpha-proteobacteria。它催化的合成5-aminolevulinic酸,第一所有四吡咯的共同前体,甘氨酸和succinyl-coenzyme (sCoA) 5 '磷酸吡哆醛(PLP)端依赖的方式。x连锁sideroblastic贫血(XLSAs),一群人类严重障碍的特点是不够成红血球细胞线粒体中血红素的形成,是由基因突变引起的红细胞之,两种人类基因,唉。我们现在第一晶体结构的homodimeric唉Rhodobacter capsulatus(唉(Rc))绑定它的代数余子式PLP。此外,我们现在唉(Rc)结构在复杂基质甘氨酸或sCoA。序列的身份从r . capsulatus唉,人类之49%。XLSA-causing突变可能因此被映射,揭示人类XLSA的分子基础。突变被发现阻碍底物结合,破坏二聚体界面,或妨碍正确的折叠。唉的结构完成了结构分析血红素生物合成的酶。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
磷酸吡哆醛	5-aminolevulinate合成酶、erythroid-specific线粒体	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节