内残留10 - 18 C5a受体N末端组成一个绑定域名趋化性抑制金黄色葡萄球菌的蛋白。
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Postma B, Kleibeuker W, Poppelier MJ, Boonstra M,范·凯塞尔KP, Van Strijp是的,德哈斯CJ
内残留10 - 18 C5a受体N末端组成一个绑定域名趋化性抑制金黄色葡萄球菌的蛋白。
J生物化学杂志。2005年1月21日,280 (3):2020 - 7。Epub 2004年11月12日。
- PubMed ID
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15542591 (在PubMed]
- 文摘
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趋化性金黄色葡萄球菌的抑制蛋白(芯片)是由金黄色葡萄球菌的大部分菌株分泌,ca5的有效抑制剂,甲酰化peptide-mediated中性粒细胞和单核细胞的趋化作用。最近,我们报道,芯片结合C5a受体(C5aR)和甲酰化肽受体,从而阻断激活C5a和甲酰化肽。过敏毒素C5a扮演重要的角色在宿主免疫和病理炎症过程。为C5a two-site绑定模型提出了C5a最初结合C5aR N末端,紧随其后的是交互的ca5的c端尾效应域受体。我们这里显示芯片并不影响激活肽C5aR ca5的C末端的模仿。此外,芯片被发现绑定293年人类胚胎肾细胞只表达C5aR N末端。缺失和突变实验在这个C5aR n端表达系统显示芯片的结合位点是包含在一个短的9个氨基酸(氨基酸10 - 18)、天冬氨酸残基的位置10、15、18 + 12号位置的甘氨酸是至关重要的。结合研究C5aR / C3aR和C5aR / IL8RA嵌合体确认芯片结合只有C5aR N末端没有参与的细胞外循环。芯片可以提供新的策略来阻止C5aR,这可能会导致新的C5aR拮抗剂的发展。