快速nonlysosomal退化组装HLA二类alpha-chain博士糖蛋白结合突变。
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Koppelman B, Cresswell P
快速nonlysosomal退化组装HLA二类alpha-chain博士糖蛋白结合突变。
J Immunol。1990年10月15日,145 (8):2730 - 6。
- PubMed ID
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2212658 (在PubMed]
- 文摘
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γ辐照其次是抗体和补充选择用于分离人类B-lymphoblastoid不再表达的细胞株HLA-DR分子在细胞表面。细胞表面表达的变异(HMy2.DRN)恢复使转染野生型半径标注,但不是一个DRB cDNA、暗示的结构突变半径标注信使核糖核酸或蛋白质缺乏细胞表面表达负责。HMy2半径标注信使rna的核苷酸序列分析。DRN透露75核苷酸删除对应的α2域和涉及两个半胱氨酸,参与形成的链内的二硫键。在生化水平,只有微量的HLA-DR可以从这个细胞沉淀线与35 s-methionine四健会连续标签后。HLA-DRβ和类II-associated不变链可以看到共沉淀与突变alpha-chain博士建议通常积累有限的分子组装。然而,通过标签在16摄氏度,而不是37摄氏度,等量的HLA-DR可以从母公司沉淀和突变。发现突变博士α链的beta-chain协会,但在减少与这些条件下的不变的链。脉冲大通分析在父和突变细胞系博士表示,这种突变αβ我复杂的经历一个退化的过程在37度c抑制剂等胞内运输的莫能菌素无效的阻塞这个退化的过程。这项工作是一致的报道暗示pre-Golgi的参与或早期高尔基体间的蛋白水解作用的异常折叠或装配multisubunit蛋白质。