HLA-DRalpha链由polyubiquitination修改。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Lapaque N,杨克M, Trowsdale J,凯利美联社
HLA-DRalpha链由polyubiquitination修改。
J生物化学杂志。2009年3月13日,284 (11):7007 - 16。doi: 10.1074 / jbc.M805736200。Epub 2008年12月31日。
- PubMed ID
-
19117940 (在PubMed]
- 文摘
-
泛素化过程中起着重要作用的调节细胞表面和细胞内定位主要组织相容性复合体II级分子。两个E3连接,3月我和3月八世,已被证明polyubiquitinate赖氨酸残基225年I-Abeta和HLA-DRbeta的胞质尾。我们表明赖氨酸残基219的胞质尾DRalpha也是polyubiquitination。的每个链HLA-DR异质二聚体是独立和ubiquitinated,但DRbeta更广泛的修改。的胞质尾DRbeta赖氨酸残留225是唯一的残渣,是绝对需要泛素化;所有其他残留物可以删除或替换而不损失函数。相比之下,尽管赖氨酸DRalpha 219绝对是需要修改,其他功能DRalpha尾巴法案限制泛素化的程度。