马克/ PAR1激酶激酶associated-1域驱动绑定酸性磷脂膜的目标。
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施密茨Moravcevic K, Mendrola JM, KR,王YH, Slochower D,马Janmey PA,雷蒙
马克/ PAR1激酶激酶associated-1域驱动绑定酸性磷脂膜的目标。
细胞。2010年12月10日,143 (6):966 - 77。doi: 10.1016 / j.cell.2010.11.028。
- PubMed ID
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21145462 (在PubMed]
- 文摘
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Phospholipid-binding模块如PH值、C1和C2领域起着至关重要的作用在许多蛋白质激酶的依赖所在监管。这里,我们确定KA1域(激酶associated-1域),发现C末端的酵母septin-associated激酶(Kcc4p、Gin4p Hsl1p)和人类马克/ PAR1激酶作为膜协会域,结合酸性磷脂。膜的本地化孤立KA1域取决于磷脂酰丝氨酸。使用x射线晶体学,我们识别阴离子磷脂的结构守恒的结合位点Kcc4p和MARK1 KA1域。变异这个网站损害膜协会KA1域和完整的蛋白质和揭示的重要性磷脂酰丝氨酸酵母Kcc4p芽脖子本地化。我们的数据表明,KA1域为偶然发现,“允许激酶结合其他监管机构(如septins)只有在膜表面。这些发现具有重要意义,理解马克/ PAR1激酶,与阿尔茨海默氏症、癌症和自闭症。