短暂快速脉冲刺激导致蛋白蛋白激酶gamma-PAK 21的乳沟和激活CPP32(半胱天冬酶3),自身磷酸化对活动的影响。
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沃尔特BN,黄Z, Jakobi R, Tuazon PT, Alnemri, Litwack G, Traugh农协
短暂快速脉冲刺激导致蛋白蛋白激酶gamma-PAK 21的乳沟和激活CPP32(半胱天冬酶3),自身磷酸化对活动的影响。
生物化学杂志。1998年10月30日,273 (44):28733 - 9。
- PubMed ID
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9786869 (在PubMed]
- 文摘
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p21-activated蛋白激酶gamma-PAK (Pak2, PAK)是由CPP32(半胱天冬酶3)在细胞凋亡和细胞死亡的调控中起着关键作用。体外,CPP32劈开gamma-PAK重组成两个肽;1 - 212包含大部分的监管领域而213 - 524包含34个氨基酸的监管领域+整个催化领域。裂后,两个肽成为autophosphorylated gamma-32P ATP。肽1 - 212在27000道尔顿(p27)迁移SDS-polyacrylamide凝胶电泳和在32000道尔顿以下自身磷酸化丝氨酸(p27P);在34000道尔顿(意思是)催化亚基迁移前后自身磷酸化苏氨酸。半胱天冬酶裂解后,观察到显著的滞后(约5分钟)之前检测到自身磷酸化和活动。当gamma-PAK autophosphorylated ATP(毫克)单独裂解,只有p27含有磷酸盐,外源性底物的酶活性。gamma-PAK自身磷酸化后的Cdc42 (GTPgammaS)或组蛋白4,乳沟产品含有磷酸盐和gamma-PAK催化地活跃。突变的守恒刺- 402丙氨酸裂解后大大减少了自身磷酸化和蛋白质激酶活性。 Thus activation of gamma-PAK via cleavage by CPP32 is a two-step mechanism wherein autophosphorylation of the regulatory domain is a priming step, and activation coincides with autophosphorylation of the catalytic domain.