67-kD弹性蛋白/层纤蛋白结合蛋白与一种酶无活性，可选择剪接形式的-半乳糖苷酶有关。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
李志刚，李志刚，李志刚，李志刚
67-kD弹性蛋白/层纤蛋白结合蛋白与一种酶无活性，可选择剪接形式的-半乳糖苷酶有关。
中华临床医学杂志，1993年3月，第3期，第1 - 3页。
- PubMed ID
-
8383699 (PubMed视图］
- 摘要
-
我们和其他人之前已经证明了67-kD细胞表面弹性蛋白/层粘连蛋白结合蛋白(EBP)负责细胞与弹性蛋白和层粘连蛋白的粘附，并介导弹性蛋白纤维组装的过程，但这种蛋白的性质尚不清楚。在本报告中，我们提供的证据表明，通过选择性剪接产生的67-kD催化无活性形式的β -半乳糖苷酶显示出与67-kD EBP在免疫和功能上的相似性和序列同源性，这表明两者可能相同。合成肽N-Ac-GSPSAQDEASPL制备的抗体，对应于人类β -半乳糖苷酶交替剪接形式特有的帧移位生成序列，也在Western blotting和主动脉组织中识别绵羊EBP。此外，这种合成肽(S-GAL)与弹性蛋白和层粘连蛋白结合，但不与纤维连接蛋白、I型胶原蛋白或III型胶原蛋白结合。此外，与S-GAL肽亲和柱结合的对流层弹性蛋白和层粘连蛋白都可以用过量的游离S-GAL肽特异性洗脱。此外，这种人类β -半乳糖苷酶、绵羊EBP和一些弹性蛋白酶的nh2端序列的剪接变体之间的序列同源性表明，这些蛋白质具有以前未被认识到的共同配体结合基序。