ATP结合使广泛的氨基糖苷类抗生素的选择性磷酸转移酶(3)iii a:一个弹性网络分析。

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通用Wieninger SA Serpersu呃,乌尔曼

ATP结合使广泛的氨基糖苷类抗生素的选择性磷酸转移酶(3)iii a:一个弹性网络分析。

J杂志。2011年6月10日,409 (3):450 - 65。doi: 10.1016 / j.jmb.2011.03.061。Epub 2011年4月6日。

PubMed ID

21477597 (在PubMed

]

文摘

氨基糖苷类的细菌酶磷酸转移酶(3)iii a (APH)赋予抵抗大范围的氨基糖苷类抗生素。在这项研究中,我们使用高斯网络模型来研究核苷酸和抗生素影响动力学的绑定,从而APH的配位体绑定属性。有趣的是,在核磁共振实验中,各APH复合物动力学差别很大,尽管晶体的研究表明,没有大的构象变化发生在配体结合。等温滴定量热法也显示不同的配体结合热力学贡献。aminoglycoside-APH复合物的形成是enthalpically驱动的,而改变对氨基糖苷类绑定到nucleotide-APH向左反应复杂的要小得多。核苷酸的差异影响绑定和绑定APH抗生素可以解释理论上single-residue波动和运动相关的酶。令人惊讶的不稳定的β褶板残留在核苷酸绑定,如/氢氘交换实验,表明最近的邻居的数量并不完全解释残留的灵活性。此外,我们必须考虑相关运动的动态蛋白质域,也表明,不仅连接,整个蛋白质体系结构是重要的蛋白质动力学。

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