RICK是一种含有caspase募集结构域的新型蛋白激酶，与CLARP相互作用并调控cd95介导的细胞凋亡。
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田原，陈世峰，陈世峰
RICK是一种含有caspase募集结构域的新型蛋白激酶，与CLARP相互作用并调控cd95介导的细胞凋亡。
生物化学杂志，1998年5月15日;273(20):12296-300。
- PubMed ID
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9575181 (PubMed视图］
- 摘要
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通过CD95/Fas/APO-1死亡受体的信号在免疫系统的稳态中起着至关重要的作用。RICK是一种新的蛋白激酶，可调节cd95介导的细胞凋亡。RICK由一个n端丝氨酸-苏氨酸激酶催化结构域和一个含有caspase募集结构域的c端区域组成。RICK与CLARP发生物理相互作用，CLARP是一种已知与fas相关蛋白死亡结构域(FADD)和caspase-8结合的类caspase分子。RICK的表达促进了caspase-8的激活，增强了Fas配体、FADD、CLARP和caspase-8诱导的细胞凋亡。缺失突变分析显示，RICK促进细胞凋亡需要激酶结构域和caspase-募集结构域。值得注意的是，在RICK突变体中，假设atp结合位点38位的赖氨酸被蛋氨酸取代，其表达可作为cd95介导的细胞凋亡的抑制剂。因此，RICK是一种可能调控CD95/Fas受体通路诱导的细胞凋亡的新激酶。