识别serine-threonine激酶RIP2监管自身磷酸化位点。
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陆Dorsch M,王一个,程H, C, Bielecki, Charron K,老人K,任H, Polakiewicz RD,帕森斯T, P, Ocain T,徐Y
识别serine-threonine激酶RIP2监管自身磷酸化位点。
细胞信号。2006年12月,18 (12):2223 - 9。2006年5月22日Epub。
- PubMed ID
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16824733 (在PubMed]
- 文摘
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Receptor-interacting蛋白2 (RIP2)是许多serine-threonine激酶介导信号受体的先天和适应性免疫系统。Toll样受体(TLR)先天免疫反应的一个重要组成部分。RIP2-deficient细胞的刺激与配体TLR 2、3和4的结果受损的细胞因子的生产和减少NF-kB和MAP激酶的活化比野生型细胞。刺激TLR与其配体4 lipopolysaccaride (LPS)导致的激活RIP2激酶活性及其自身磷酸化。这里我们识别自身磷酸化的丝氨酸残基176年网站使用质谱分析和突变分析的结合。突变的S176丙氨酸不仅破坏自身磷酸化RIP2但也显著降低其催化活性。一个phospho-specific anti-S176抗体检测野生型RIP2但不是kinase-dead RIP2或RIP2 S176A突变。内源性RIP2 THP-1细胞和小鼠骨髓巨噬细胞可以检测到phospho-RIP2 (S176)抗体只与LPS刺激后表明RIP2抗体识别激活。总之,我们的结果表明,S176 RIP2监管自身磷酸化位点,S176磷酸化可以用来监控RIP2的激活状态。