216年人类Cdc25C C-TAK1蛋白激酶磷酸化丝氨酸和促进14-3-3蛋白结合。
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彭CY,坟墓的公关,Ogg, Thoma RS,伯恩斯乔丹3日,吴Z,斯蒂芬森太,Piwnica-Worms H
216年人类Cdc25C C-TAK1蛋白激酶磷酸化丝氨酸和促进14-3-3蛋白结合。
细胞生长不同。1998年3月,9 (3):197 - 208。
- PubMed ID
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9543386 (在PubMed]
- 文摘
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Cdc25C dual-specificity蛋白激酶,控制进入有丝分裂,脱去磷酸Cdc2 14苏氨酸和酪氨酸15。Cdc25C磷酸化丝氨酸在间期216但不是在有丝分裂期间。216年丝氨酸磷酸化调节Cdc25C 14-3-3蛋白的结合,在间期和Cdc25C / 14-3-3复合物存在但不是在有丝分裂期间。在这里,我们报告的克隆人类激酶表示C-TAK1(疾控中心25 C相关的蛋白激酶)磷酸化Cdc25C丝氨酸216体外。C-TAK1广泛表达在人类组织和细胞系和DNA损伤检查点激酶Chk1不同,显示之前使Cdc25C磷酸化丝氨酸216。Cotransfection的Cdc25C C-TAK1导致增强Cdc25C于216年丝氨酸的磷酸化。此外,物理C-TAK1之间的交互和Cdc25C观察在瞬态超表达COS-7细胞。最后,合作生产的Cdc25C和C-TAK1细菌导致的化学计量磷酸化Cdc25C丝氨酸216和促进14-3-3蛋白结合体外。总的来说,这些结果表明,一个函数C-TAK1可能是调节体内Cdc25C和14-3-3之间的相互作用通过磷酸化Cdc25C于216年丝氨酸。