一种蛋白激酶磷酸化的丝氨酸21 Pak1调节Nck绑定和细胞迁移。
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周GL,卓Y,国王CC,油炸锅BH, Bokoch通用,J
一种蛋白激酶磷酸化的丝氨酸21 Pak1调节Nck绑定和细胞迁移。
摩尔细胞杂志。2003年11月,23 (22):8058 - 69。
- PubMed ID
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14585966 (在PubMed]
- 文摘
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短暂快速脉冲刺激导致蛋白蛋白激酶(柏加斯)21的调节细胞增殖、分化、转换,通过多个下游信号和生存。柏加斯被激活直接由小gtpase Rac Cdc42和多种蛋白激酶包括Akt PDK-1。我们发现一种蛋白激酶磷酸化和适度Pak1体外激活。主要的网站由一种蛋白激酶磷酸化Pak1映射到丝氨酸21日网站最初是弱autophosphorylated Pak1当Cdc42或Rac激活它。来自该地区周围的丝氨酸肽21是一种蛋白激酶的底物而不是Pak1体外,和Akt刺激21磷酸化丝氨酸长篇Pak1比Rac更好。适配器蛋白质Nck结合Pak丝氨酸21日附近及其协会是由磷酸化的网站。我们发现,治疗和Akt Pak1体外或coexpression持续活跃的Akt Pak1 Pak1减少Nck绑定。在海拉细胞,绿色荧光protein-tagged Pak1集中焦点粘连和Akt cotransfected时被释放。包含Pak1 Nck结合位点的肽融合人类免疫缺陷病毒乙的一部分允许它进入细胞是用来测试功能的重要性Nck / Pak绑定在Akt-stimulated细胞迁移。这个Tat-Nck肽减少Akt-stimulated细胞迁移。 Together, these data suggest that Akt modulates the association of Pak with Nck to regulate cell migration.