结构洞察短暂快速脉冲刺激导致蛋白蛋白激酶21的自体活动机制。
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王J,吴JW,王ZX
结构洞察短暂快速脉冲刺激导致蛋白蛋白激酶21的自体活动机制。
结构。2011年12月7日,19 (12):1752 - 61。doi: 10.1016 / j.str.2011.10.013。
- PubMed ID
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22153498 (在PubMed]
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p21-activated激酶(柏加斯)扮演重要的角色在不同的细胞过程。全面激活柏加斯需要自身磷酸化的一个至关重要的丝氨酸/苏氨酸激酶激活循环的域。在这里我们报告晶体结构的磷酸化,磷酸化PAK1激酶结构域。磷酸化PAK1激酶结构域的构造典型的活性蛋白激酶。有趣的是,磷酸化PAK1激酶结构域的结构揭示了一个不同寻常的二聚的安排将在一个真正的es复杂,激活循环的假定的“基质”投射到活跃的“酶”。The enzyme is bound to AMP-PNP and has an active conformation, whereas the substrate is empty and adopts an inactive conformation. Thus, the structure of the asymmetric homodimer mimics a trans-autophosphorylation complex, and suggests that unphosphorylated PAK1 could dynamically adopt both the active and inactive conformations in solution.