Phosphorylation-dependent Pc2相扑的控制由其底物蛋白质HIPK2 E3连接酶的活动。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Roscic,穆勒,是妈,纽约城中F·雷纳,Wimmer VC, Gresko E,学人Ludi KS,施密茨毫升
Phosphorylation-dependent Pc2相扑的控制由其底物蛋白质HIPK2 E3连接酶的活动。
摩尔细胞。2006年10月6日,24 (1):77 - 89。
- PubMed ID
-
17018294 (在PubMed]
- 文摘
-
Sumoylation用来控制关键的细胞功能,但相扑E3连接酶活动的监管在很大程度上是未知的。在这里,我们表明,polycomb组蛋白Pc2结合和colocalizes homeodomain相互作用的蛋白激酶2 (HIPK2)和作为一个相扑E3连接酶激酶。DNA损害HIPK2直接磷酸化Pc2在多个站点,进而控制Pc2 sumoylation和在细胞核内的定位。诱导的磷酸化Pc2苏氨酸495需要的能力增加HIPK2 sumoylation为了应对DNA损伤,从而建立一个自动调整的相扑衬底之间的反馈回路及其同源E3连接酶。Sumoylation增强HIPK2调解转录镇压的能力,从而提供一种机械的链接进行DNA损害转录沉默。