Homeodomain-interacting蛋白质kinase-2 (HIPK2)磷酸化HMGA1a Ser-35, Thr-52,刺- 77和调节其DNA结合亲和力。
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引用
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张问,王Y
Homeodomain-interacting蛋白质kinase-2 (HIPK2)磷酸化HMGA1a Ser-35, Thr-52,刺- 77和调节其DNA结合亲和力。
J蛋白质组研究》2007年12月,6 (12):4711 - 9。Epub 2007年10月26日。
- PubMed ID
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17960875 (在PubMed]
- 文摘
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染色体高机动组(HMGA)蛋白质,由HMGA1a HMGA1b HMGA2,扮演了一个重要的角色在许多真核细胞过程的规定,如转录调控、DNA修复,RNA加工和染色质重塑。HMGA1蛋白的生物活性是高度管制的转录后修饰(天车),包括乙酰化、甲基化、磷酸化。最近,人们发现homeodomain-interacting蛋白kinase-2 (HIPK2),一种新发现的丝氨酸/苏氨酸激酶,co-immunoprecipitated,磷酸化,HMGA1蛋白。然而,网站和磷酸化的生物学意义尚未阐明。在这里,我们发现HIPK2磷酸化HMGA1a Ser-35, Thr-52,和刺- 77,HMGA1b Thr-41和刺- 66。此外,我们表明,cdc2,已知使磷酸化HMGA1蛋白,可能诱发HMGA1蛋白的磷酸化在同一对丝氨酸/苏氨酸的网站。两个激酶,然而,表现出不同的站点首选项磷酸化:HIPK2的偏好磷酸化之后的顺序用力推- 77 > Thr-52 > Ser-35,而订单cdc2磷酸化是Thr-52 >刺- 77 > Ser-35。此外,我们发现HIPK2-phosphorylated HMGA1a HMGA1a的亲和力降低对人类生殖细胞系启动子,和亲和力下降引起HIPK2低于cdc2引入的磷酸化,磷酸化是一致认为第二AT-hook HMGA1a是更重要的比第三AT-hook DNA结合。