结构的Ca2 + / S100B NDR激酶肽复杂:洞察S100目标特异性和激酶的活化。
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Bhattacharya年代,大E, Heizmann CW Hemmings B, Chazin WJ
结构的Ca2 + / S100B NDR激酶肽复杂:洞察S100目标特异性和激酶的活化。
生物化学。2003年12月16日,42(49):14416 - 26所示。
- PubMed ID
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14661952 (在PubMed]
- 文摘
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NDR核丝氨酸/苏氨酸激酶,属于亚科的Dbf2激酶是细胞的形态和增殖的关键。NDR激酶的活性调节在一个Ca (2 +) / S100B-dependent方式通过磷酸化的Ser281催化域和Thr444 c端监管领域。S100B, S100的亚科的信史,绑定到一个基本的/疏水序列氨基交界处监管和催化域(NDR (62 - 87))。与calmodulin-dependent激酶、监管的NDR S100B与活性部位的直接自动阻尼无关,而是涉及到一个构象的变化引发的催化域Ca (2 +) / S100B绑定枢纽地区。获得进一步洞察激酶的活化机理,研究已经进行Ca (2 +) / S100B在复杂和完整的氨基端监管领域,NDR (1 - 87)。多维杂环的NMR分析表明,绑定模式和化学计量学的肽片段NDR (NDR(62 - 87))一样完好无损的氨基端监管领域。Ca的解决方案结构(2 +)/ S100B和NDR(62 - 87)已经确定。找到一个目标分子与S100B的每个亚基二聚体。肽采用三螺旋的束缚态,复杂是稳定的疏水性和静电相互作用。这些结构的研究,结合生化数据,用于开发一个模型calcium-induced激活S100B的NDR激酶。