SPAK, STE20 / SPS1-related激酶激活途径。
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约翰斯顿,Naselli G, Gonez LJ,马丁RM,哈里森LC, DeAizpurua HJ
SPAK, STE20 / SPS1-related激酶激活途径。
致癌基因。2000年8月31日,19 (37):4290 - 7。
- PubMed ID
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10980603 (在PubMed]
- 文摘
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我们克隆STE20 / SPS1蛋白激酶家族成员从改变大鼠胰腺β细胞线。SPAK (STE20 / SPS1-related,脯氨酸alanine-rich激酶)属于SPS1亚STE20激酶和物种之间是高度保守的。SPAK表示无所不在地,尽管优先在大脑和胰腺。SPAK生化特性的催化活性表明,是一种丝氨酸/苏氨酸激酶,可以使磷酸化本身和外源性底物在体外。SPAK从转染哺乳动物细胞免疫沉淀反应是一个复杂的和另一个,但无特征,丝氨酸/苏氨酸激酶的磷酸化catalytically-inactive SPAK和髓磷脂碱性蛋白体外激酶试验。SPAK专门激活p38 cotransfection化验的途径。像MST1和MST2 SPAK包含一个假定的半胱天冬酶裂解位点的结催化域和c端地区。长篇SPAK表达在转染细胞的细胞质中,而突变对应caspase-cleaved SPAK表达主要在细胞核中。SPAK SPS1其他家庭成员的相似性,它能激活p38途径,除公认的半胱天冬酶裂解位点,小说提供证据表明SPAK可能充当中介的压力激发了信号。致癌基因(2000)4290 - 4297